искусственные белки: технология получения и область применения.

Крупномасштабное культивирование микроорганизмов как прямой источник белка для питания человека и животных рассматривалось в качестве способа решения проблемы нехватки пищи, в Германии уже во время Первой мировой войны. Были разработаны технологические процессы культивирования пивных дрожжей, которые после обработки и высушивания добавляли в супы и колбасы. Во время Второй мировой войны эти процессы уже были хорошо отработаны. Достаточно упомянуть всевозможные разновидности сыра, а также продукты, получаемые путём ферментации соевых бобов. И в первом, и во втором случае питательной основой является белок. При выработке этих продуктов при участии микробов происходит глубокое изменение свойств белоксодержащего сырья.

---

Любые курсовые и контрольные под силу нашим специалистам.

---

. В результате получают пищевые продукты, которые можно дольше хранить (сыр) или удобнее потреблять (соевый творог). Кроме того, белки имеют постоянный и воспроизводимый состав, их легко витаминизировать, добавлять необходимые микроэлементы; их также легко изготовлять в виде гранул или таблеток, их хранение осуществляется намного легче, чем хранение растений или других кормов. Идея получить микробный белок, который по своему аминокислотному составу, пищевым качествам приближался бы к естественному продукту, а то и превосходил его, родилась около 30 лет назад. Представлялись два направления получения белка: для пищи человека и для кормления животных. Второе направление уже полностью освоено. На специальных предприятиях с помощью микроорганизмов получают кормовой белок и другие продукты с целью ликвидации острого белкового дефицита в кормах сельскохозяйственных животных. Оказалось, что микробный белок богат незаменимыми аминокислотами (лизин, треонин, триптофан, метионин, изолейцин, фенилаланин, тирозин). Небольшая добавка его резко улучшает корм. Все это говорит об актуальности выбранной темы и необходимости её исследования. Объектом курсовой работы являются искусственные белки. Предмет исследования – технология производства и применение искусственных белков. Целью курсовой работы является изучение процесса производства искусственного белка и использование его как прямого источника питания для человека и животных. Для решения поставленной цели были решены следующие задачи: - рассмотреть технологию производства искусственного белка; - проанализировать практическое применение искусственного белка; - сделать выводы по итогам исследования. Структура работы содержит введение, основную теоретическую часть, заключение и библиографический список. Основная часть курсовой работы содержит две главы и пять разделов. Библиографический список содержит в себе периодику, справочные издания и научную литературу.

Микробная клетка способна за сутки переработать огромную массу питательных веществ, в 40 раз превышающую её собственную. Необычайная скорость размножения, возможность синтезировать в больших количествах самые разнообразные вещества и вызывать биохимические процессы, которые не могут осуществлять клетки животных и высших растений , - все эти свойства микробов превращают их в непревзойдённых производителей многих ценных продуктов. И прежде всего белка, который по своему аминокислотному составу, пищевым качествам приближается к естественному продукту, а иногда и превосходит его. По многим важным показателям биомасса микроорганизмов может обладать весьма высокой питательной ценностью. В немалой степени эта ценность определяется белками: у большинства видов они составляют значительную долю сухой массы клеток. На протяжении десятилетий активно обсуждаются и исследуются перспективы увеличения доли белка микроорганизмов, в общем балансе производимого во всем мире белка. Производство такого белка связано с крупномасштабным выращиванием определённых микроорганизмов, которые собирают и перерабатывают в пищевые продукты. Чтобы осуществить, возможно, более полное превращение субстрата в биомассу микробов, требуется многосторонний подход. Выращивание микробов в пищевых целях представляет интерес по двум причинам. Во-первых, они растут гораздо быстрее, чем растения и животные: время удвоения их численности измеряется часами. Это сокращает сроки, нужные для производства определённого количества пищи. Во-вторых, в зависимости от выращиваемых микроорганизмов в качестве субстратов могут использоваться разнообразные виды сырья. Исходя из этого, можно сделать следующие выводы: 1. Производство белка является перспективным направлением создания прямых источников питания для человека и животных; 2. Установлено, что белок, полученный синтетическим путем, обладает высокой питательной ценностью. 3. Выявлено, что для получения белка микробной клетки не требуются значительные затраты. В качестве источников вещества и энергии микроорганизмы используют самые разнообразные субстраты - нормальные парафины и дистилляты нефти, природный газ, спирты, растительные гидролизаты и отходы промышленных предприятий.

1. Азаев, М.Ш., и др., Искусственные микобактериалъные частицы и вакцинная противотуберкулезная композиция на их основе, in Патент №2242245, кл. МПК AG1K39/04, опубл. БИ№19 от 20.12.04 г. 2003: РФ. 2. Азаев, М.Ш., и др., Получение искусственных микобактериальных частиц и исследование их иммуногенных свойств. Биотехнология, 2004(4): р. 34-40. 3. Анна Александровна Тагер. Физико-химия полимеров. Москва. Госхимиздат. 2013 г. 528 с. 4. Баркан Я. Г. Органическая химия. Учеб, пособие для вузов. «Высш. школа», 2013. 552 с. с илл. 5. Башаров М.А. (2012). Имеют ли значение искусственные белки в решении проблемы сворачивания белков? Биофизика, 47, 989-995. 6. Безруков М.Г. «Принципы выделения и регулирования свойств белка из биомассы одноклеточных.» Автореферат дисс. на соискание уч. степени доктора хим. наук. Москва, 2009 г 7. Биотехнология. Производство белковых веществ. В.А.Быков, М.Н.Манаков и др. Москва «Высшая школа», 2011 г. 8. В.А. Быков, М.Н. Манаков, В.И. Панфилов, А.А. Свигцов, Н.В. Тарасова. ПРОИЗВОДСТВО БЕЛКОВЫХ ВЕЩЕСТВ: Учеб. Пособие/ М. «Высшая школа», 2011. - c.10 9. Волькенштейн М. В. Биофизика: Учеб, руководство, 2-е изд., перераб. и доп.— М.: Наука. Под. ред. физ.-мат. лит.,/ 2010—592 с., пл. 10. Грачева И. М., Гаврилова Н. Н., Иванова Л. А. Технология микробных белковых препаратов, аминокислот и жиров. — М.: Пищевая пром-сть, 2010. — 287с. 11. Грачева И.М., Иванова Л.А., Кантере В.М. Технология микробных белковых препаратов, аминокислот и биоэнергия.// М.: Колос, 2012, с.384 12. Долгих Д.А., Кирпичников М.П., Птицын О.Б., Федоров А.Н., Финкельштейн A.B., Чемериз В.В. (1992). De novo белки с заданной пространственной структурой: новые подходы к дизайну и анализу. Молекулярная биология, 26, 1242-1250. 13. Доценко О.Н., Садова В.В. Функционально-технологические характеристики белкового продукта дрожжевой биомассы.// Изв. вузов. Пищ. технол. 2012,№ 2-3, с.25 14. Дрикис Я. К. Агротехника, урожайность и химический состав галеги восточной в чистом виде и в травосмеси. Козлятник восточный — проблемы возделывания и использования: тезисы 1-го Всесоюзного научно-производственного семинара. Челябинск, 1991. С. 18-20. 15. Жеруков Б. X., Магомедов К. Г. Козлятник восточный — высокобелковая кормовая культура. Нальчик, 2003. 134 с. 16. Исаев Л. П. Повышение содержания белка в кормовых смесях. М. : Россельхозиздат, 1078. 233 с. 17. Калашников Е.Я., Николаева Н.М. //Сб.: Вопросы биохимии и технологии пищевого производства. Харьков. 2013, №5, с.29 18. Комов и Шведова, “Биохимия”, 2004 19. Крашенинников И.А., Комар A.A., Аджубей И.А. (1989). Роль избыточности кода в котрансляционном сворачивании белков. Биохимия, 54, 187-200. 20. Крашенинников И.А., Комар A.A., Аджубей И.А. (1989). Частота использования кодонов мРНК и кодирование доменной структуры белков. Доклады Академии Наук СССР, 305, 1006-1012. 21. Кубарев В. А. Больше внимания высокобелковым культурам // Кормопроизводство. 1998. № 10. С. 16—18 22. Кульман Август Густавович ОБЩАЯ ХИМИЯ. Изд. 2-е, перераб/М.«Колос», 19GS. 576 с. (Учебники и учёб. пособия для с. х. учёб. заведений). 23. Кутузова А. А. и др. Роль биологического азота в повышении продуктивности пастбищ и сенокосов // Интенсификация лугопастбищного хозяйства. М.: Агропромиздат. С. 58-63. 24. Магомедов К. Г. Высокопродуктивный травостой с подсевом козлятника восточного в дернину: сб. материалов Экологическая политика и устойчивость развития регионов. Пенза, 2009. С. 176-178. 25. Магомедов К. Г. Козлятник восточный — источник белка в присельских пастбищных угодьях: материалы международной НГ1К Актуальные проблемы экологии в условиях современного мира. Майкоп, 2001. С. 198-199. 26. Магомедов К. Г. Козлятник восточный на деградированных пастбищных угодьях: сб. материалов международной конференции Естествознание на рубеже столетий. М., 2011. Т. 3. С. 74-76. 27. Микеладзе Г.Г. Нетрадиционные пути получения пищевых белков.// Пищевая и перерабатывающая промышленность. 2015, №10, с.42 28. Неклюдов А.Д., Иванкин А.Н., Бердутина A.B. Свойства и применение белковых гидролизатов (обзор).// Прикладная биохимия и микробиология. 2010, т.36, №5, с.525-534 29. Нечаев А.П, Траубенберг С.Е., Кочеткова А.А, Колпакова В.В., Витол И.С, Кобелева И.Б. Пищевая химия, учебник, Спб, Гиорд, 2011-592с 30. Овчинников, Ю.А., и др., Мол. биол., 1984. 18: р. 48-59. 31. Перт Дж. «Основы культивирования микроорганизмов и клеток», 2014, Мир, Москва 32. Петренко, В.А, и др. Исследование механизмов мутагенеза, направленного фосфотриэфирными аналогами олигонуклеотидов. Роль репарации в закреплении мутаций. Молекуляр. биология, 1990. 24(2): р. 460-466. 33. Петренко, В.А, и др. Исследование мутагенных свойств олигонуклеотидов, содержащих пирофосфатное звено, с помощью мутационной системы на основе фага Ml3. Молекуляр. биология, 1991. 25(6): р. 1539-1545. 34. Петренко, В.А, и др. Мутагенез, направленный неприродными аналогами олигонуклеотидов. I. Участие рибонуклеотидных звеньев в репарации и репликации ДНК. Молекуляр. биология, 1990. 24(5): р. 1332-1338. 35. Промышленная микробиология: Учеб, пособие для вузом I по спец. «Микробиология» и «Биология»/3. А. Аркадьева, А. М. Безбородов, И. Н. Блохина и др.; Под ред. М. С. Егорова. — М.: Высш. шк., 2014. — 088 с.: ил. 36. Радиоактивные индикаторы в химии. Основы метода. Учеб, пособие для ун-тов. Изд. 2-е, перераб. и доп. М., «Высш. школа», 2015. 327 с. с ил. 37. Рошкова 3.Н. « Получение и применение дрожжевых белковых продуктов пищевого назначения //Хранительная промышленность». 2011, №1, с.25. 38. Светлов М.С., Колб В.А., Спирин А.С. (2007). Фолдинг люциферазы светлячков с иммобилизованным С-концом. Мол. Биол., 41, 96-102. 39. Смирнова, О.Ю., и др., Мутантные гамма-интерфероны человека с изменённым С-концом и их свойства Доклады Академии Наук, 1994. 337(3): р. 405-406. 40. Степаненко Б. Н. Курс органической химии: Учебник для студентов вузов. 3-е изд., переработ. и доп.— М.: Высш. школа, 2009.—432 ил. 41. Татьков, С.И., и др., Гамма-интерфероны человека с измененным С-концом и их свойства. Молекулярная биология, 1995. 29: р. 1095-1101. 42. Тейлор Д., Грин Н., Стаут У., Биология: В 3-х т. Т.З: Пер. с англ./Под рсд. Р. Сопера 3-е изд., — М.: Мир. 2014. — 451 с., ил. 43. Теоретические основы биотехнологии. Биохимические основы синтеза биологически активных веществ. / Бутова С. Н., Типисева И. Л., Эль-Регистан Г. И. под общей редакцией И.М. Грачевой.// - М.: Элевар, 2013. 551 с.: ил. - (Учебники и учебные пособия для студентов высших учебных заведений). 44. Федоров А.Н., Юркова М.С., Гудим Е.А., Тоневицкий А.Г. (2003). Создание и характеристика рибосомных комплексов, несущих вновь синтезированный белок Е2 вируса гепатита С. Аллергия, астма и клиническая иммунология, 7, 41-44. 45. Ферменты (основы химии и технологии). Цыперович А. С. «Техника», 2011,360 стр. 46. Финкелыитейн А.В., Птицын О.Б. (2002). Физика белка. Издательство Книжный Дом, Университет, Москва. 47. Цивковский, Р.Ю., и др., Изучение адъювантных свойств гамма-интерферона в составе гибридного белка ИФН-АФП. Иммунология, 1999(5): р. 30- 33. 48. Ягафарова Г. Г. Микроорганизмы - продуценты биологически активных веществ: Учеб, пособие / М.: Химия, 2012.— 201 с. 49. De Maeyer, E. and J. Maeyer-Guignard, lnterferon-gamma. Curr.Opin.Immuno1, 1992. 4: p. 321-326. 50. Ealick, S.E, et al. Three-dimensional structure of recombinant human interferon-gamma. Science, 1991. 252 (5006): p. 698-702. 51. Frolova, L., et al, Eukaryotic polypeptide chain release factor eRF3 is an eRFl- and ribosome-dependent guanosine triphosphatase. RNA, 1996. 2: p. 334-341. 52. Frolova, L., et al., A highly conserved eukaryotic protein family possessing properties ofpolypeptide chain release factor Nature, 1994. 372: p. 701703. 53. Frolova, L.Y., et al., Functional expression of eukaryotic polypeptide chain release factors 1 and 3 by means of baculovirus/insect cells and complex formation between the factors Eur J Biochem, 1998. 256: p. 36-44. 54. Grenett, H.E., P. Bounelis, and G.M. Fuller, Identification of a human cDNA with high homology to yeast omnipotent suppressor 45. Gene, 1992. 110: p. 239-243. 55. Grzesiek, S, et al, H, вС and I5NNMR backbone assignment and secondary structure of human interferon- y. Biochemistry, 1992. 31(35): p. 8180-8190. 56. Kisselev, L.L. and L.Y. Frolova, Termination of translation in eukaryotes. Biochem Cell Biol, 1995. 73: p. 1079-1086. 57. Kitano, K, et al. Intracellular degradation of recombinant proteins in relation to their location in Escherichia coli cells. Journal of Biotechnology, 1987. 5: p. 77-86. 58. Kosarev, I.S., et al., Interferon gamma induces expression of receptors to recombinant alpha-fetoprotein on the surface of U-937 cells. Tumor Biology, 1998. 19(S2): p. P23. 59. Lord, S.C, et al. Functional domains of human interferon gamma probed with antipeptide antibodies. Mol Immunol, 1989. 26: p. 637-640. 60. Merkulova, T.I., et al., C-terminal domains of human translation termination factors eRFl and eRF3 mediate their in vivo interaction. FEBS Lett, 1999. 443: p. 41-47. 61. Michalski, W.P., et al., Recombinant chicken IFN-gamma expressed in Escherichia coli: analysis of C-terminal truncation and effect on biologic activity. J Interferon Cytokine Res, 1999. 19: p. 383-392. 62. Nakamura, Y. and K. Ito, How proteins read the stop codon and terminate translation. Genes Cells 1998. 3: p. 265-278. 63. Sverdlov, E.D, et al, Trp operon induction during the expression in E.coli of two IFN-g sequences. FEBS Lett, 1987. 212: p. 233-236. 64. Tate, W.P. and C.T. Caskey, Termination of protein synthesis in Ribosomes and protein synthesis: A practical approach, G. Speding, Editor. 1990, IRL Press: Oxford, p. 81-100. 65. Vandenbroeck, K. and A. Billiau, lnterferon-gamma is a target for binding and folding by both Escherichia coli chaperone model systems GroEL/GroES andDnaK/DnaJ/GrpE. Biochimie, 1998. 80: p. 729-737. 66. Vijay-Kumar, S, et al. Crystallization and preliminary X-ray investigation of a recombinant form of human gamma-interferon. J. Biol. Chem, 1987. 262 (10): p. 4804-4805. 67. Zhouravleva, G, et al. Termination of translation in eukaryotes is governed by two interacting polypeptide chain release factors, eRFl and eRF3. EMBO J 1995. 14: p. 4065-4072.