В природе белковые молекулы собираются последовательно в первичную, вторичную, третичную и четвертичную структуры. В данной статье дадим определение первичной структуре белковой молекулы. Укажем ее значение, биологическую роль, методы исследования и принципы применения знаний о ней. Переходим к определению.
Напомним, «белок» и «протеин» синонимичные понятия. Периодически в статье будут употребляться оба варианта термина.
Определение: Первичная структура белка представляет собой последовательное соединение аминокислот в полипептидную цепь посредством пептидных связей. Это первый уровень в построении полноценной белковой молекулы.
Первичная структура не единственная в строении протеина. Дальше несколько последовательных аминокислотных цепей соединяются между собой, образуя вторичную структуру. Третичная структура собирает элементы вторичной в объемную совокупность. Четвертичная структура представлена сложным комплексом, включающим элементы небелковой природы. Например, пигментные соединения.
Элементарное звено или мономер белковой молекулы – аминокислоты.
Аминокислота – мономер протеина, состоящий из аминогруппы (-NH3), карбоксильной группы (-COOH), атома углерода с водородом (C-H) и свободного радикала (R). Свободный радикал (R) каждого вида аминокислотной молекулы отличается.
Простейший представитель аминокислот – глицин. На месте радикала в этой молекуле встает атом водорода (H). Получается вещество со строением: NH3-CH2-COOH.
В состав аминокислотных молекул входят четыре основных вида атомов: углерод (С), водород (Н), кислород (О) и азот (N). Некоторые виды аминокислот содержат дополнительно атомы серы (S) и неаминовые группы. Такие группировки могут включать металлические химические элементы по типу: марганец (Mn), железо (Fe), медь (Cu) и другие. Стоит взглянуть на классификацию сложных белковых молекул:
Аминокислоты соединяются с двумя соседними аминокислотами при помощи пептидных связей. Дадим ей определение.
Определение: Пептидная связь – связь, образующаяся между аминогруппой (-NH3) одной аминокислотной молекулы и карбоксильной группой (-COOH) другой молекулы аминокислоты. Реакция, при которой образуется данный вид связи, называется поликонденсацией. В ходе нее выделяется одна молекулы воды.
Обратная реакция с разрывом пептидных связей носит название гидролиза. При ней затрачивается одна молекула воды.
Дадим краткую характеристику пептидным связям:
Перечислим основные характеристики первичной структуры протеиновой молекулы:
Стоит отличать два термина. Пептиды – последовательные полимерные цепи из 2-50 звеньев. К ним относят дипептиды или олигопептиды. Полипептиды состоят из более 50 аминокислотных молекул. Они могут насчитывать более 1 000 звеньев в составе.
От количества аминокислот в молекуле протеина зависит его молекулярная масса. Так выделяются низкомолекулярные и высокомолекулярные протеины.
Перечислим основные аспекты биологической роли первичной структуры протеинов:
Разберем способы расщепления, исследования, анализа и записи первичной структуры протеиновой молекулы.
Первичная структура разрушается при введении катализаторов с соблюдением жестких условий. Каталитическими веществами служат кислоты и щелочи. Например, погружение полипептида в раствор кислоты с повышением температуры до 105 градусов.
В пищеварительном тракте пептидные цепи рвутся под действием ферментов пептидаз. Это происходит в желудке и кишечнике. В желудке соблюдается сильнокислая среда. В кишечнике щелочная.
Для анализа количественного и качественного состава первичной структуры проводят биуретовую реакцию. Для нее необходимо подготовить сульфат меди (II), сильное основание (NaOH/KOH), пигмент калий-натрий виннокислый. Данная реакция является качественной на обнаружение пептидных связей.
Необходимо выдержать исследуемое вещество в щелочи. Затем следует добавить раствор сульфата меди (II), и окраска сменится с бесцветной на светло-синюю. Дальше добавляется краситель, при котором раствор приобретает фиолетовый цвет. Данное явление фиксирует наличие пептидных связей. Дополнительно можно просвечивать раствор в спектрофотометре.
Две группы в полипептиде остаются свободными. Выделяется N-конец со свободной аминогруппой (-NН3). Выделяется С-конец со свободной карбоксильной группой (-СООН).
Последовательность обычно записывается от N-конца к С-концу. Указываются не полные названия аминокислот, а трехбуквенное сокращение на английском или русском языках. Существуют и некоторые однобуквенные коды, которые используются крайне редко.
Давайте подробнее рассмотрим историю открытия пептидов и способы применения знаний о полипептидах в практических дисциплинах.
Первым расшифровкой и исследованием первичной структуры занимается химик и биолог Ф. Сенгер. Ученый около 10 лет определял строение молекулы инсулина.
Инсулин на то время был мельчайшим известным белком. Он доказал, что в состав инсулина входит 51 аминокислотная молекула. Инсулиновая структура представлена двумя связанными друг с другом цепями. Сенгер получает за собственные труды Нобелевскую премию.
Процессы определения последовательностей ученые автоматизировали технологиями. На данный момент расшифрованы структуры около 10 000 различных белков.
В построении белковых молекул человеческого организма участвуют 20 стандартных α-аминокислот. Аминокислотные последовательности зашифрованы в ДНК. Таким образом, ученые не только определили структуры белков, но и приняли участие в расшифровывании генома человека.
Данные знания применяются в медицине. Замена одних аминокислот на другие в первичной структуре может привести к патологии. Так образуется заболевание серповидно-клеточная анемия.
При помощи знаний аминокислотных цепей можно устанавливать факты и степени родства живых организмов. Известно, что близкородственные организмы обладают белками с одинаковыми мономерными цепочками.
